Jean-Paul Declercq


1. Crystal Structure Analysis of the Outer Surface Glycoprotein of the Hyperthermophile Methanothermus Fervidus
2. X-ray crystallography at atomic resolution, Molecular mechanisms of Ca/Mg Exchange with the Typical EF-Hand Parvalbumin


1,2Declercq J.-P., UCL
1Debaerdemaeker T.,Universität Ulm, Germany
1König H., Johannes Gutenberg-Universität, Germany
2Parello J., Faculté de Pharmacie, Montpellier, France

Afin d'élucider les mécanismes qui président au fonctionnement des organismes vivants, les chercheurs se sont donné pour but d'isoler leurs éléments de bases, les protéines et les acides nucléiques, et d'en étudier la structure. La détermination de cette dernière est d'importance cruciale parce que fonction biologique et structure sont étroitement liées. La technique de diffraction des rayons X, utilisée au laboratoire, permet de déterminer la disposition spatiale de tous les atomes de la protéine étudiée, mais elle nécessite comme point de départ incontournable l'obtention de cristaux de protéine de très grande qualité. En effet, la précision de la structure déterminée dépend directement de la qualité du cristal utilisé au cours de l'analyse. L'absence de gravité offre un milieu, pour la formation des cristaux, beaucoup plus homogène comparativement à celui obtenu sur terre, ce qui permet d'obtenir des cristaux de plus grande taille et mieux ordonnés. Ces cristaux de qualité supérieure sont donc mieux appropriés à la détermination de la structure tridimensionnelle de la protéine cristallisée.

Dans une première expérience, nous cherchons à cristalliser la protéine recouvrant la surface de Methanothermus fervidus, un micro-organisme capable de survivre à des températures proches de 100 °C, des concentrations très élevées en sel et une forte acidité. Directement exposée à ces conditions environnementales extrêmes, cette protéine pourrait servir de modèle en vue d'élucider les stratégies de survie des ces micro-organismes de l'extrême.

Dans une deuxième expérience, nous nous intéressons à une parvalbumine, une protéine jouant un rôle dans les cellules musculaires et les neurones des vertébrés. La plasticité conformationnelle du cœur de cette protéine apparaît comme un aspect essentiel de sa fonction physiologique. Une structure de haute précision devrait permettre de répondre à de nombreuses questions concernant les états conformationnels du cœur de cette protéine en relation avec l'échange calcium/magnésium.